胶原蛋白说说

孕妇铁蛋白低是什么原因

孕妇铁蛋白低是什么原因

　　【导语】 引起铁蛋白低的因素有缺铁性贫血，多由于饮食摄入的铁不足，或者青春期，怀孕期，哺乳期身体需要的铁量增多导致。下面是小编带来的孕妇铁蛋白低是什么原因相关内容，希望对你有帮助。

　　铁蛋白低原因

　　1、饮食中缺乏铁

　　身体所有的铁都来自食物，良好的饮食来源包括肉类，鱼，鸡蛋，和绿叶蔬菜。如果饮食中缺乏铁的话，就会出现铁蛋白偏低的情况。

　　2、慢性出血或失血过多

　　像月经大出血或肠道出血等，可以由溃疡，结肠息肉或癌症，以及痔疮引起。

　　3、缺铁性贫血

　　如果患上缺铁性贫血的话，则是会引起铁蛋白低情况的。而生活中如何饮食*惯不好或者是出现慢性腹泻等疾病的.话，则是会造成摄铁量不足，而增加缺铁与患缺铁性贫血的几率。

　　铁蛋白低怎么办

　　1、铁蛋白偏低了要多吃一些含铁元素较多的食物，例如大米、豆类、蛋黄、鱼虾、瘦猪肉、动物肝脏、西红柿、海带、木耳、紫菜等。

　　2、如果*时家里所用的锅是铝制品，以后提倡改用铁制品。

　　3、铁蛋白偏低患者*时应该多吃水果尤其是多吃橘子可以增加人体对铁元素的吸收。

　　4、铁蛋白低的患者应该要避免吃一些抑制铁吸收的食物，如红葡萄酒、咖啡等。

　　铁蛋白正常值

　　铁蛋白的正常值会根据不同的检测方法而有所不同，但是一般的正常值为男性约80—130ug/L（80—130ng/ml）女性约35—55ug/L（35—55ng/ml），不过在妊娠期，女性可能会出现血清铁水*降低的现象，而且急性贫血时也会降低，它的升高则说明机体可能有急慢性肝脏损害和肝癌的可能。

　　孕检铁蛋白偏低怎么办才好

　　1、铁蛋白低下合并有严重贫血的孕妇，严重的必须要输血治疗，但是如果只是单纯性铁蛋白低，可以在医生的指导下口服铁剂、多糖铁等都可以，但是一定要遵照医嘱服用。

　　2、日常生活中铁蛋白偏低患者要多吃一些含铁元素较多的食物，例如大米、豆类、蛋黄、鱼虾、瘦猪肉、动物肝脏、西红柿、海带、木耳、紫菜等，*时应该多吃水果尤其是多吃橘子可以增加人体对铁元素的吸收。

　　3、之前还遇到一些孕妇，到了孕后期，不仅铁蛋白低，还血糖高，这时候就更要注意控制自己的饮食量食物搭配了，不知道怎么调理的就可以吃外送的孕期餐来进行补铁和降血糖，臻月的孕妇餐和汤品完全根据你的营养需求私人订制，都是北京中医药大学的科研成果，包涵一千多道菜品，根据胎儿发育所需配伍食材，烹饪的孕期饮食，帮助孕妇营养全面均衡补充，补血补铁补蛋白，实现长胎不长肉，从而人瘦好生。

　　孕妇铁蛋白低的原因

　　铁蛋白是人体内主要贮藏的铁的物质。它能保证体内铁的储存量。孕妇因为怀孕需要铁的量增加，如果这时饮食中摄入的铁不足，就很容易导致缺铁，体内消耗铁过快，铁蛋白也随之消耗块。怀孕期间，由于血容量增加，会出现贫血，如果之前就有贫血的话，这个是会加重的。引发人体血清中铁蛋白低的原因包括孕妇妊娠期、急性贫血等。

　　上面这么多内容就是关于孕检铁蛋白偏低怎么办才好的介绍，希望身边有孕妇的人能够提前看一看，不至于出现这种情况后，手忙脚乱，孕妇缺铁蛋白有时候是正常的，因为怀孕需要很多的营养元素，长时间的消耗之下，需要补充才能达到一定的正常值，在饮食方面下手就好。

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白蛋白偏低的原因是什么

白蛋白偏低的原因是什么

　　白蛋白是我们人体健康情况的一项衡量标准，那么出现白蛋白偏低的时候是什么原因导致的呢，下面我们一起来了解白蛋白偏低的原因，欢迎大家阅读。

　　一、白蛋白的正常值：

　　白蛋白的正常参考值是：新生儿28～44g/L；14岁后38～54g/L；**35～50g/L；60岁后34～48g/L。不同年龄阶段的白蛋白正常值是不同的，要对应判断。低于这个范围就是白蛋白偏低了。

　　二、白蛋白偏低的原因：

　　1、白蛋白偏低通常是营养状态不太好；球蛋白偏低一般是免疫功能低下或者服用了免疫抑制剂等，但光看这两个指标，很难确定问题，还要看总蛋白、白蛋白与球蛋白比值等。

　　2、白蛋白低与肝功能异常有关还与肝脏合成蛋白质功能下降有关，饮食上以高热量，高蛋白质和维生素丰富而易消化的食物为宜，但不要过量，因为会加重肝脏负担。

　　3、白蛋白合成不足，常见于急慢性肝病。蛋白质营养不良或吸收不良。

　　4、营养不良性低蛋白血症或消化道疾患，不能很好地吸收消化，缺乏制造蛋白的原料，如胃癌，肠癌，肝癌。

　　5、肝脏是合成蛋白的主要场所，而白蛋白的合成几乎全由肝脏合成，各种肝脏、蛋白补偿机能受损，则造成制造的不足。会导致白蛋白偏低。

　　引起肝功能白蛋白偏低的原因有很多，主要表现在以下几个方面：

　　1、营养不良会引起白蛋白偏低。

　　2、急慢性肝病、胃癌、肠癌、肝癌等都会引起蛋白质吸收不良，进而导致白蛋白偏低。

　　3、肾脏排泄屏障受损也会导致白蛋白偏低。

　　4、白蛋白的'合成几乎全由肝脏合成，因而各种肝脏、蛋白补偿机能受损，就会造成白蛋白制造不足，导致肝功能白蛋白偏低。

　　三、白蛋白偏低的危害：

　　1、当肝功能受损时，白蛋白产生减少，其降低程度与肝炎的严重程度是相*行的，慢性和重型肝炎及肝硬化患者血清白蛋白浓度降低。因此肝功能检查白蛋白偏低就往往提示着肝脏受到了损害，受损的程度越严重。

　　2、白蛋白的作用之一是营养细胞和维持血管内的渗透压，当白蛋白减少时，血管内渗透压降低，患者可出现腹水。这是常见的白蛋白偏低的危害。

　　3、白蛋白是人体中一种重要的营养物质，在人体中可起到维持营养均衡的作用，当白蛋白降低的时候，会使人出现营养不良的现象。

　　4、血液中白蛋白的含量较多，当血清中白蛋白的含量降低的时候，血浆中的胶体渗透压会降低，从而会导致血液中的水分过多，这些水分会进入组织液，而引发水肿。

　　白蛋白偏低的危害是很大的，白蛋白在人体内的是比较重要的，当它偏低以后将不能维持胶体渗透压，严重的患者会出现腹水，身体浮肿。

　　另外如果是肝细胞受损引起的话白蛋白低的话，白蛋白值越低，代表着肝细胞受到的损伤也就会越严重，对肝脏的危害是比较大的。所以当白蛋白出现偏低的时候尤其是患有肝脏疾病的情况下，一定要及时的进行病情的检查，及早的治疗。

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免疫球蛋白c偏高的原因是什么

免疫球蛋白c偏高的原因是什么

　　免疫蛋白c是衡量身体健康的一个指标。一般情况来说免疫蛋白c一般主要反应身体没有没有炎症出现，临床上会由免疫蛋白c偏高或者偏低来判断是否有炎症出现。那么导致免疫蛋白c偏高的原因都有哪些呢？下面就为大家做一些解释，希望能对大家有所帮助。

　　1、C反应蛋白主要反映身体内有没有炎症，这个指标比较敏感，轻微的感冒、拉肚子等都可以引起其升高，它没有特异性，临床上指标升高需要结合患者症状来判断炎症情况。

　　2、IgG是免疫球蛋白的一种，它反映的是身体的免疫状况，它的降低一般提示身体免疫力下降或者是有消耗性的原因使得IgG下降。*时我们检测的项目包括总胆固醇，低、高密度胆固醇，但是总胆固醇还包括其他的类别，比如及低密度胆固醇等，所以并不是高低密度胆固醇正常了，总胆固醇就一定正常。

　　免疫蛋白c是人体内不可缺少的一种免疫细胞，免疫蛋白c过多或者过少都会对身体产生一定的影响，都会影响身体健康。一般来说免疫蛋白c的指标用来判断身体是否有炎症是临床经常运用的判定方法。以上就是为大家介绍的一些免疫蛋白c偏高的原因，大家可以根据自己的实际情况进行治疗。

　　什么是球蛋白?

　　球蛋白是一种存在于人体中的血清蛋白，球蛋白是一种常见的蛋白，基本存在于所有的动植物体中。球蛋白具有免疫作用，因此也有人称球蛋白为免疫球蛋白。免疫系统遇到外来的入侵物时会根据入侵物的不同产生不同数量的球蛋白，如果入侵物比较难以消灭，免疫系统刺激淋巴以后就会产生更多的球蛋白直到入侵物被球蛋白消灭为止。球蛋白偏低一般不是很常见，球蛋白偏高一般比较常见，球蛋白偏低一般是生理性原因，例如营养不良，蛋白质摄入不足，又或者是人体对外来蛋白的吸收能力不好，贫血也会造成球蛋白偏低。球蛋白偏高则常用于肝病的确诊。

　　球蛋白的正常值是多少?

　　球蛋白的正常值是20~30g/l，球蛋白检测结果在正常范围内说明免疫系统和肝脏都很健康。当体内存在病毒等抗原时，机体的免疫器官就要增兵，来消灭入侵者。因此，球蛋白产生增加。急性肝炎时，白蛋白、球蛋白变化不明显，慢性肝炎、肝硬化时，尤其是肝癌时，白蛋白下降，球蛋白增高。

　　肝功能球蛋白偏高说明什么

　　肝病专家介绍说，球蛋白是肝功能检查中一项重要的指标，肝功能球蛋白由淋巴细胞产生，任何慢性感染，如咽炎、鼻炎、胆囊炎、盆腔炎等等，或者没有炎症，只是体内有细菌或病毒存在，这些病原体产生的抗原，都可以刺激淋巴细胞，淋巴细胞被激活了，就能多产生一些抗体。不同的抗体都是由相同的肝功能球蛋白变成的，这就是血清肝功能球蛋白偏高的原因。慢性乙肝病毒感染者血清中有许多抗原(表面抗原、E抗原等)，就会刺激淋巴细胞产生小量抗体(表面抗体、E抗体等);慢性肝炎时肝内的淋巴细胞增多，产生的抗体就多一些，也就是肝功能球蛋白偏高一些。

　　其实，肝功能球蛋白中正常肠道里就有许多细菌(如大肠杆菌)，就能产生许多抗原。如果肝炎病期长一些、或病变重一些，或者已有轻度的肝硬化，这时脾脏肿大，而脾脏里包含大量淋巴细胞，就能产生大量肝功能球蛋白，就会使血清肝功能球蛋白偏高很明显。

　　知道了肝功能球蛋白偏高说明什么，那么肝功能球蛋白偏高怎么治疗好呢?肝病专家提醒说，球蛋白偏高很大程度上是肝病恶化的结果，此时万万不可马虎大意，建议积极的去正规的医院检查治疗，防止病情出现恶化的现象，给治疗带来更大的难度。

　　球蛋白偏高的常见原因有哪些?

　　1、α1球蛋白偏高

　　α1球蛋白的测定对判断肝炎患者的严重和预后有参考价值。当肝脏发生炎症时，α1球蛋白就会偏高。α1球蛋白偏高表明病情较轻，如果减少，说明病情偏重。

　　2、α2球蛋白偏高

　　α2球蛋白主要反映肝炎病变的严重程度。在病毒性肝炎初期，α2球蛋白的值没有什么变化。当是肝癌时，α2球蛋白就会偏高。这是因为a2含脂蛋白，胆汁郁积时，特别是慢性病例，血脂增加时，a2球蛋白就会随之升高。

　　3、β球蛋白偏高

　　β球蛋白偏高的情况多出现于胆汁郁积性肝病变。γ球蛋白在所有的肝胆疾病检查时都会偏高，临床用γ球蛋白偏高的严重程序来判断病情的严重，肝胆疾病初期，γ球蛋白偏高，肝胆疾病中期，γ球蛋白中度偏高，当病情严重时，γ球蛋白明显偏高。因此γ球蛋白偏高时一定要及时检查，不要等到明显偏高了再进行治疗。

　　4、γ球蛋白偏高

　　γ球蛋白在所有的肝胆疾病时都偏高，偏高的程度根据患者的病情来决定。当是病毒性肝炎时，γ球蛋白会中度增高;重型肝炎时，球蛋白可明显升高;慢性肝炎时，球蛋白的*均值随病型而异;肝硬化时，球蛋白普遍偏高，尤其在晚期或进行性失代偿肝硬化，球蛋白可极度偏高。

　　球蛋白偏高的危害有哪些?

　　1、肝炎、肝癌

　　人体肝脏如果发生病变，肝细胞有炎症时，通常a1球蛋白偏高，不过a1球蛋白上升说明病情还比较轻。当肝脏病情进一步恶化，发展到比较严重的程度时，比如重型肝炎时，往往a2球蛋白减少至0.4克%以下，说明病人将要或已出现肝昏迷，但是病人发展到肝癌时，通常a2球蛋白偏高。

　　2、肝胆疾病

　　几乎在所有肝胆疾病时，γ球蛋白都有增高。

　　3、胆汁郁积

　　胆汁郁积性患者，β球蛋多半增加，特别是慢性胆汁郁积患者，血脂增加时，a2球蛋白偏高。

　　婴儿期短暂性低丙球蛋白血症常见症状：

　　耳前淋巴结肿大、反复上呼吸道感染

　　一、症状

　　本病男女发病率相似。患者要迟至生后9～15个月才开始产生IgG，于2～4岁时达正常水*，在生后18～30个月，这一缺陷可得到恢复，故称为暂时性低γ-球蛋白血症。

　　在血清IgG较低期间，临床上可发生类似于先天性性联无γ-球蛋白血症的症状，频发Gram阳性菌引起的皮肤、呼吸道和脑膜等感染。

　　二、诊断

　　风湿性关节炎、血小板减少性紫癜

　　一、并发病症

　　1、X性连锁无丙种球蛋白血症，可并发支气管炎、支气管扩张、肺炎、中耳炎、脑膜炎和疖肿等。部分病人可发生非化脓性关节炎，ECHO病毒广泛播散，还可并发慢性肌炎、亚临床型肝炎、心肌炎。

　　2、常见变异型免疫缺陷病，可并发脾大，溶血性贫血、血小板减少性紫癜、甲状腺炎和类风湿性关节炎。

　　3、选择性IgA缺乏症，可并发类风湿性关节炎、系统性红斑狼疮、甲状腺炎与恶性贫血。

　　4、婴儿暂时性低丙球蛋白血症，可并发反复感染。

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蛋白质的生物合成的*题

蛋白质的生物合成的*题

　　生物是指具有动能的生命体，也是一个物体的集合。而个体生物指的是生物体，与非生物相对。以下是小编整理的蛋白质的生物合成的*题，仅供参考，欢迎大家阅读。

　　一、选择题

　　1．蛋白质的生物合成指的是：

　　a．蛋白质分解的逆反应过程

　　b．氨基酸自发聚合成多肽链的过程

　　c．由－A为模板指导蛋白质合成的过程

　　d．氨基酸聚合酶催化各种氨基酸连接成多肽链的过程

　　e．以上都不是

　　2．翻译指的是：

　　a．rRNA和蛋白质结合的过程

　　b．DNA指导的RNA的合成过程

　　c．RNA指导的DNA的合成过程

　　d．mRNA指导的蛋白质多肽链合成过程

　　e．DNA指导的DNA合成过程

　　3．翻译的产物是：

　　a．多肽链b．tRNAc．rRNAd．mRNAe．DNA

　　4．任何蛋白质一级结构中的氨基酸序列，根本上取决于：

　　a．DNA上的碱基顺序b．mRNA上的碱基顺序

　　c．tRNA转运氨基酸的顺序d．核糖体中rRNA的碱基顺序

　　e．与以上顺序都无关

　　5．关于mRNA的叙述哪一条是错误的？

　　a．mRNA由DNA转录而来

　　b．mRNA携带有编码氨基酸顺序的密码子

　　c．mRNA是蛋白质多肽链合成的直接模板

　　d．mRNA能指导合成多肽链

　　e．以上都不对

　　6．mRNA在蛋白质生物合成中的重要性，在于它携带有：

　　a．编码多肽链的密码子b．氨基酸

　　c．识别密码子的结构d．各种起始因子和终止因子

　　e．以上都不对

　　7．关于密码子的描述哪一项是错误的？

　　a．每一个密码子由三个碱基组成

　　b．每一个密码子代表一种氨基酸或肽链合成起始、终止的信息

　　c．每种氨基酸只有一个密码子

　　d．密码子无种属差异

　　e．有些密码子无任何氨基酸意义

　　8．编码氨基酸的密码子是由：

　　a．DNA链中相邻的三个核苷酸组成

　　b．tRNA上相邻的三个核苷酸组成

　　c．rRNA中相邻的三个核苷酸组成

　　d．与A上相邻的三个核苷酸组成

　　e．以上都不能组成

　　9．能出现在蛋白质分子中的下列氨基酸哪一种没有遗传密码？

　　a．酪氨酸b．苯丙氨酸c．异亮氨酸d．羟赖氨酸e．亮氨酸

　　10．组成mRNA分子的4种单核苷酸，能组成多少种密码子？

　　a．16种b．32种c．46种d．58种e．64种

　　11．生物体编码20种氨基酸的密码子个数是：

　　a．16b．61c．20d．64e．60

　　12．AUG除可代表甲硫氨酸的密码子外还可作为：

　　a．肽链起动因子b．肽链延长因子

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怎样辨别蛋白粉真伪

怎样辨别蛋白粉真伪

　　蛋白粉是一种受欢迎的保健品，那么我们该如何鉴别蛋白粉的真伪呢，以下是小编整理的怎样辨别蛋白粉真伪，希望对大家有所帮助。

　　伪劣蛋白粉的特点

　　1.假的包装印刷现在做的不错，但仔细看会产生怀疑.字体以及颜色和真的差别很大，因为他是扫描后再印的。

　　2.假的盖子不是很合适，有点小。

　　3.假的包装是用双面胶粘起来，真的是用热溶胶机器包装，撕开真的后包装和罐子会有损坏。

　　4.关键错误:假的包装开启处是很薄的锡纸，一撕就破，真的是铝片，绝对是撕不破的。

　　5.关键错误:真的铝片撕开后，在胶水处有钢字编号(1个数字，数字从1-10)假的绝对没有。

　　6.关键错误:真的蛋白粉打开包装后内部塑料勺子手柄处有数字编号，假的也是没有的。

　　7.关键错误:真的蛋白粉底部打印日期处用布用手等擦拭都不能抹去，就算你能抹去，罐底都可以明显看到打印日期(除了蛋白粉其他保健品日期是可以抹去)，假的蛋白粉底部打印日期一抹就没了。

　　8.关键错误:假的蛋白粉颜色为黄色(色素对的)，真的蛋白粉颜色为乳白色偏黄(纯豆粉色)。

　　9.假的蛋白粉颗粒粗糙，颗粒大，用手捏感觉明显不均匀，拉手，有大有小，真蛋白粉感觉细腻。

　　对于第一次购买的朋友,只要大家看清楚日期，底部日期很难擦掉，一般就没问题，通过5和7两项就很容易鉴别出来了。

　　蛋白粉的真假鉴别方法

　　1.罐底印字不同，真品很清晰，假品色浅。

　　2.白盖品质不同，真的盖子质量要好，而且两个压制点也不一样，真的小，假的大。

　　3.真的盖子反面多个字母，假的没有。

　　4.两个罐子材质明显不一样，而且盖子边口也不一样，真的`宽而假的窄。

　　5.最明显，也是最容易发现的地方!里面的蛋白粉完全不一样。真品是奶黄色，粉质很细腻，闻起来一股豆香味(也有人说是豆腥味)，假的没什么味道，颗粒很粗。

　　6.冲泡后更明显了，真品冲出来，表面非常光滑，颜色均匀，有浓郁的豆味;假的颜色明显发灰，可以清楚的看到里面有很多杂质，口感与干炒面一样。

　　1、看产品外包装侧面。在产品其中一个侧面，因为正品标有明显的生产许可证编号。因为很多仿冒品的生产许可证虽然格式上是一致，但是数字都是自己瞎写上去的，和正品一点也不一样。还要注意的是出口食品企业认证这一块，上面写的是ISO9001:2008HA*认证。而有的仿品上面是没有这个出口食品认证的。

　　2、看防伪标签（推荐）。数码查询区：也就是刮开涂层看到的16位数字，每个产品都配有不同的编码，拨打防伪查询热线输入此编码即可查询真伪。16位条形码：条形码就像是产品的身份证，每一瓶产品仅有唯一的一个相对应的条形码。

　　3、辨颜色。如果是香草味的真粉，粉呈天然乳黄色，但是假粉颜色较白，细看有结晶和光泽，或呈漂白色，或有其它不自然的颜色。

　　4、看溶解速度把蛋白粉放入杯中，用热开水冲时，真粉形成悬漂物上浮，搅拌之初会粘住调羹;掺假粉溶解迅速，没有天然乳香味。用冷开水冲，真粉需经搅拌才能溶解成浑浊的液体;假粉不经搅拌即能自动溶解或发生沉淀。

　　5、试手感用手指捏住放有蛋白粉的塑料袋来回摩擦，假粉由于掺有绵白糖、葡萄糖等成分，颗粒较粗，会发出“沙沙”声；而真粉质地细腻，会发出“吱吱”声（听着有些难受起鸡皮疙瘩那种声音）。

　　6、尝味道把少许蛋白质粉放进嘴里品尝，真粉细腻发黏，易粘住牙齿、舌头和上颚部，溶解较快；假粉放入口中很快溶解，不粘牙，甜味浓。

　　7、放置杯子不洗

　　你可以将用过的蛋白粉杯子盖上盖子放置一晚上，第二天杯子会奇臭无比，味道就像臭鸡蛋（别问我是怎么知道的，这味道我用可乐加洗洁精来回冲刷好几遍才勉强盖住）。

　　8、用火烧：取出一点蛋白粉用火烧，如果是真粉的话烧出的味道就像烧焦的头发一样。

　　9、如果你实在不放心市场上的蛋白粉，而且有条件允许话，那么建议你专业的技术机构去化检认证，毕竟这是最稳最权威的方法了。

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减脂能不能吃蛋白粉

减脂能不能吃蛋白粉

　　减脂能不能吃蛋白粉?要弄清楚这个问题，下面小编为大家整理了减脂过程中能不能吃蛋白粉的相关答案内容，欢迎大家阅读参考!

　　减脂是什么?

　　减脂是一个控制摄入热量、增大消耗热量以制造热量赤字，最终达到降低体脂率的目的的一个过程。

　　它的目的很明确，就是降低体脂率，让身材、线条更好。

　　为了达到这个目的，需要去控制饮食，戒掉热量富余的垃圾食品;用GI值更低的蔬菜、粗粮去增加饱腹感，控制摄入热量;摄入优质脂肪;保证每餐一定比例的蛋白质摄入，以提供更大的燃脂效率...

　　而锻炼，则从最初的专注有氧，到现在人们普遍熟知复合训练燃脂效果更好，以无氧+有氧的训练方式，或配合时下火热的tabata、crossfit、hiit等训练。

　　蛋白质在减脂中的作用?

　　首先，需要明确一点。在高强度的燃脂训练下，以无氧+有氧的模式为例，燃脂效果非常好，也会很快下降很多体重，但同时也会掉一部分肌肉。

　　而在减脂期，保证高蛋白的饮食，能让你更多的消耗掉脂肪，且更多的保存瘦体重，也就是不掉肌肉。更多肌肉，也代表着更大的基础代谢值，这是一个燃脂的良性循环!

　　所以，燃脂期间，相对大比例的摄入蛋白质，也就是高蛋白饮食，对燃脂是有助力的。这比低蛋白饮食燃脂效率更高。(注意：哪怕是高蛋白饮食，每餐中碳水的比例还是最高的)

　　蛋白粉是什么?

　　蛋白粉，最常见的基础补剂。并不是什么妖魔化的补剂，也不是吃了就跟打激素一样的玩意...

　　主要成分是蛋白质，有的成分里还有一些碳水。蛋白粉的存在，本就是为了在你不太方便吃肉的时候(健身房锻炼前后)、或者在你没补充够足够蛋白的时候(外卖、食堂...)，给你最大的便捷，让你妥妥的摄入蛋白质而已...

　　蛋白粉并不是必须品，它也不是妖魔化的补剂。你有条件和时间的话从食物中获取蛋白就够了，只是做菜的时间比冲泡一杯蛋白粉的时间久些...

　　另一方面，蛋白粉的热量也是不高的，常见品牌的蛋白粉，一勺子只有大概50大卡，完全不影响你减脂的。因此减脂是可以吃蛋白粉的！

　　减脂锻炼方法

　　1.游泳减肥法

　　在各种减肥方法中，最安全有效的减肥手段是运动；而在各种运动中，最理想的减肥运动是游泳。

　　游泳是一项有氧运动消耗的热量也很多。这是因为水中的传热性是空气的28倍，人在水里停留8分钟所消耗的热量，与在同样温度的空气中2小时所消耗的热量相同。所以它有更好的瘦身效果。

　　此外，游泳使身体得到充分的锻炼。游泳时，人体靠水的浮力托起，手足并用，全身的关节、肌肉均匀地协调起来，人的各个部位都得到舒展，使形体变得更匀称。

　　2.慢跑减肥法

　　简单易行的跑步被称作有氧代谢之王，而跑步中的慢跑更是被人们称为健身跑。慢跑动作简单，运动量也很容易调整，瘦身的效果更是显著。

　　在慢跑中，腰、背和四肢都在不停的运动，除了有效健身外，还能燃烧脂肪，从而减少体内脂肪的存储，达到瘦身的'效果。

　　3.变速跑减肥法

　　这种忽快忽慢的跑步方式，简单而随意，不需要遵循既定的法则。而且将快跑和慢跑两种强度的运动结合起来，可以同时起到消耗糖和脂肪的效果。

　　这是因为人体在运动时，身体消耗的能源主要来源于糖和脂肪。在短时间的快速、大量运动时，以消耗糖为主；而在长时间的适中运动量中，则以消耗脂肪为主。

　　4.跳绳减肥法

　　提起跳绳，许多女性都不陌生，但对于跳绳的神奇减肥效果，并不是每个人都学会好好把握。

　　从运动量上说，持续跳绳10分钟，与慢跑30分钟或跳健美操20分钟所消耗的能量相当。所以，跳绳也是一种能在短时间内消耗大量热量的有氧运动。

　　5.爬楼梯减肥法

　　如今，人们的生活条件好了，出门坐车，上楼乘电梯，运动量很有限。若在日常中能够多利用爬楼梯来运动，不仅可以预防冠心病的发生，还特别有利于减肥瘦身。

　　爬30分钟的楼梯就可以消耗260千卡的热量，比静 坐多10倍，比散步多4倍，比游泳多2.5倍，相当于慢跑800-1500米。

　　6.做家务减肥法

　　做家务是一个比较好的瘦身运动，经常挽起袖子来做做家务，可以更多的消耗卡路里。尽管做家务是一项很琐碎的事情，但是积小成多，只要持之以恒，就可以达到很好的瘦身效果。

　　7.跳舞减肥法

　　跳舞不仅会使你更优雅，还能帮你舞出窈窕的身姿。从现代医学的角度来看，跳舞这种有节奏的全身性运动，有利于恢复和*衡身体的生物节律，帮助心肌收缩，促进血液循环，延缓细胞衰老。

　　跳舞能够使身体的各个部位都得到锻炼，并能有效地瘦腰、翘臀和瘦大腿，增加身体的灵活性和柔韧性。

　　8.瑜伽减肥法

　　瑜伽不仅能健身，瘦身的效果也相当不错。瑜伽减肥法不同于有氧运动，它是在敬仰修身的前提下，提高新陈代谢，使全身血液循环加快，从而改变人体内脂肪和肌肉的比例，缩小脂肪细胞的体积，并燃烧多余的脂肪。

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预测蛋白质二级结构的快速方法

预测蛋白质二级结构的快速方法

　　蛋白质二级结构预测方法是首先预测蛋白质的结构类型，下面是小编搜集整理的预测蛋白质二级结构的快速方法的内容，欢迎阅读参考。

　　1、研究背景及意义

　　蛋白质二级结构的预测是生物、数学与计算机交叉领域的课题，进行二级结构预测对于理解蛋白质结构与功能的关系，以及分子设计、生物制药等领域都有重要的现实。随着人类基因组计划的顺利实施，已知氨基酸序列的蛋白质数量成级数增长，目前试验手段主要依靠X射线晶体衍射与核磁共振方法测定蛋白质二级结构，但测定周期较长，导致已测定二级结构的蛋白质数量与已知氨基酸序列的蛋白质数量差距越来越大，要求有一种快速简洁而适用性强的预测蛋白质二级结构的方法。而蛋白质的氨基酸排列顺序决定了它的空间结构，空间结构体现了蛋白质的生理功能，那么就可以从已知序列和结构的蛋白质出发，挖掘出其中的关系，就可以预测出其他已知序列的蛋白质的二级结构。如果准确率达到要求则对于了解生命现象的本质，解释疾病的发生机制，诊断、治疗疾病、设计新药、通过不同生物蛋白质结构研究生物进化、利用其他生物为人类服务等都有着非常重要的意义。综上，蛋白质结构的预测对于蛋白质的研究与应用领域具有很好的推动作用。

　　2、预测方法

　　二级结构预测一直都是学者喜欢研究的问题，研究时间长，目前预测二级结构预测的方法已经有很多，但是在准确率上都达不到所希望的要求，因此无数的人依然为此努力着。

　　(1)经验参数法。

　　经验参数法是一种基于单个氨基酸残基统计的经验预测方法。通过统计分析，获得的每个残基出现于特定二级结构构象的倾向性因子，进而利用这些倾向性因子预测蛋白质的二级结构。1970年由PeterY.Chou和GeraldD.Fasman提出Chou-Fasman方法是预测蛋白质二级结构的经验方法。这种方法基于每个氨基酸在α螺旋的相对频率，测试表，和通过X射线晶体学已知的蛋白质结构。从这些频率、概率参数，可知道每个氨基酸在各个二级结构类型的外观，而这些参数是用来预测某一氨基酸序列将形成一个螺旋，一个测试链，或一个又一个蛋白质的概率的。该方法在确定正确的二级结构准确性约50-60%，这明显比现代机器学*技术的准确性要低。

　　(2)GOR方法。

　　GOR方法是一种基于信息论和贝叶斯统计学的方法，是统计算法中理论基础最好的。GOR将蛋白质序列当作一连串的信息值来处理，基本原理是将蛋白质的一级结构和二级结构看成一个转化过程的两个相互联系的信息；GOR方法不仅考虑被预测位置本身氨基酸残基种类的影响，而且考虑相邻残基种类对该位置构象的影响。为了避免大量的实验数据，GOR将信息函数分为多项式和的形式。

　　(3)Lim方法-立体化学方法。

　　氨基酸的理化性质对二级结构影响较大，在进行结构预测时考虑氨基酸残基的物理化学性质。立体化学是从三维空间揭示分子的结构和性能。手性分子是立体化学中极其重要的部分之一。同分异构在有机化学中是极为普遍的现象。立体异构是指分子中的原子或基团在空间的排列不同步产生的异构现象。利用不同氨基酸家族的性质差异来进行二级预测。

　　(4)同源分析法。

　　同源分析法是将待预测的片段与数据库中已知二级结构的片段进行相似性比较，利用打分矩阵计算出相似性得分，根据相似性得分以及数据库中的构象态，构建出待预测片段的二级结构。该方法对数据库中同源序列的存在非常敏感，若数据库中有相似性大于30%的序列，则预测准确率可大大上升。

　　(5)BP神经网络算法。

　　在生物信息学研究中，应用得最多的神经网络模型是多层前馈网络模型，这种模型使用最广泛的算法是BP算法，即反向传播算法。它属于有导师学*的算法。这种模型也叫BP神经网络。网络通过对已有氨基酸编码建立序列到结构，结构到结构的两层网络进行学*，预测的准确性上有极大的提高。

　　3、方法分析

　　蛋白质二级结构预测方法是首先预测蛋白质的结构类型，然后再预测二级结构。通过对各个方法的比较可以得到：

　　(1)与传统经典方法相比，利用特征信息提取方法可涵盖序列统计特征、氨基酸物理化学特征、氨基酸片段位置分布三方面的信息，此方法可以较为全面地反映出蛋白质序列中有代表性的特征信息。

　　(2)通过采用有效的特征挑选算法以及分类算法，既有效减少了信息的冗余，又提高了结构类预测模型的准确率。

　　综上，本研究从信息学角度出发，系统地解决蛋白质信息提取、多特征信息组合及结构类预测等信息处理问题，有助于蛋白质的结构及功能研究，同时也对蛋白质序列分析、机器学*领域的发展有很大的帮助。

　　(3)目前普遍使用的，考虑多条序列的方法，运用长程信息和蛋白质序列的进化信息，准确度有了比较大的提高。

　　4、结语

　　由上述的各种方法可以看出有很多方面的因素会影响蛋白质二级结构的预测，如目前已知的蛋白质太少，大部分处于未知阶段。

　　针对目前的蛋白质数据库资源的贫乏性特点，如何选择适当的预测方法和评估准则将决定蛋白质预测的准确率的高低。因此在选择时应该多种方法综合利用，不仅包括各种预测方法的综合，而且也包括结构实验结果、序列对比结果、蛋白质结构分类预测结果等信息的综合。多个程序同时预测，综合评判得到一致结果；序列比对与二级结构预测；双重预测。对模型进行反复优化，以提高预测的准确率和实际价值。

　　参考文献：

　　[1]闫*凡,张长水.人工神经网络语模拟退火计算[M].北京:清华大学出版社,2000.

　　[2]沈世镒,神经网络系统理论及其应用[M].科学出版社,2000.

　　[3]唐媛李,春花,蛋白质二级结构的研究进展[J].现代生物医学进展,2013.

　　[4]杨存荣,孙之荣,模式识别方法预测蛋白质二级结构的研究[N].清华大学学报(自然科学版),第32卷,第1期,1992.

　　[5]王勇献,蛋白质二级结构预测的模型与方法研究[D].工学博士学位论文.

　　摘要：

　　基于空间约束的蛋白质结构预测方法是一种以已知结构为模板预测蛋白质结构的方法。其中，它提取了模板结构中的同源约束，结合力场中的立体化学约束，作为优化初始结构的条件，从而对初始结构进行调整，最终得到模型。本文主要综述了基于空间约束的蛋白质结构预测方法的原理，所涉及的空间约束，以及应用与软件。

　　关键词：

　　蛋白质结构预测；空间约束；同源模建

　　*些年来，基因组计划为我们提供了大量的蛋白质序列。我们只有理解了新蛋白质的功能，基因组计划才能真正实现它的意义。为了描述，理解和操控蛋白质的功能，就必须首先确定蛋白质的结构。然而，实验方法测定蛋白质结构代价很高且费时费力。由于实验方法确定蛋白质结构存在缺陷和不足，蛋白质结构确定的速度跟不上序列测定的速度，且差距在不断扩大。因此，完全依靠实验方法确定蛋白质结构已经不能满足现实的需求[1]。上世纪70年代，人们发现蛋白质三级结构是由其一级序列决定的，这也就意味着可以从蛋白质序列中获取蛋白质三级结构的信息。这一发现为计算机预测蛋白质结构提供了理论依据。经过了40余年的发展，计算机预测蛋白质结构的技术日趋成熟。其中，同源模建方法是一种以已知结构的蛋白质为模板预测目标蛋白质结构的方法。因为一级序列的相似性越高，两个蛋白质的`三级结构的相似性也越高。

　　同源模建方法是从模板序列和目标序列的比对开始的。合适的模板是同源模建得到好模型的基础。同源模建方法一般分为四个步骤：序列比对，模建结构，结构优化和结构评估[2]。

　　不同的同源模建方法的区别主要体现在第二步模建目标模型上。最传统的也是使用最广泛的模建方法是刚体装配法。此方法使用从已知结构中获得的刚体结构信息组装模型。基于这类同源模建方法的程序有COMPOSER。另一类方法就是片段匹配法。片段匹配法，又称坐标重建法，是基于发现大部分的蛋白质结构片段都是聚类到大约100个结构分组中。搜索并确定其余原子坐标的方法一般是搜索所有已知结构或者是基于能量函数的构象搜索。第三类同源模建方法是基于空間约束的同源模建方法。由于这种基于约束的模建方法可以使用关于目标序列的各种不同的信息，所以它是所有同源模建方法中最有前途的[3]。

　　1.基于空间约束的同源模建方法

　　基于空间约束的同源模建方法通过目标序列与模板序列的比对结果，得到目标序列结构上的许多约束或者限制。这些约束通常是通过假设目标序列和模板序列上的相对应的距离和角度是相似的得到的。空间约束除了这些同源约束还包括：立体化学约束。然后使用空间约束来优化模型的初始结构，使模型结构对这些空间约束的违背最小，从而得到最终的模型结构。模型的初始结构可以通过距离几何法或真实空间优化法来实现。然后空间约束和力场数据项都被整合到一个客观函数中去。最后，在笛卡尔坐标系中当客观函数的函数值最小时，得到模型的最终结构。基于空间约束的同源模建方法的优势之一是不同来源的约束和限制都很容易被添加到同源约束中去。同样，基于空间约束的同源模建方法的进一步的发展也是因为各种约束的加入，使得这种方法更加完善。当然，好的优化算法的选择也是改善这种方法的途径[4]。

　　1.1距离约束和距离几何法 最早的基于约束的蛋白质结构预测方法使用的约束一般都是距离约束，这些距离约束数据都是来自实验检测结果。PerJ Kraulis等人[5]提出了一种使用核磁共振数据确定蛋白质结构的方法，其中使用了蛋白质原子间的距离数据。Hiroshi Wako等人[6]应用距离约束法预测了牛胰蛋白酶抑制剂的三级结构。其中，他们考虑了氨基酸残基的亲疏水性，并且设定了螺旋与延伸结构和片层结构中的*均距离，合并了特定的半胱氨酸残基之间的二硫键的位置信息和五个特殊的残基对之间的确切距离信息。他们定义了一个客观函数，通过使用这一系列的距离约束数据，使客观函数最小化，从而确定目标蛋白质的最终结构。其中使用的距离约束数据都是通过对14个已知结构的蛋白质的距离数据的统计分析总结得到的。

　　距离约束数据方便使用分子内部坐标表示，分子内部坐标仅仅体现保守结构特征的相对位置，而忽略分子的位置和方向。其他模建研究表明使用距离坐标系统处理分子内部结构约束问题非常有用。因为欧几里得变换群中的每一个几何特征不变量都可以用距离来表示，所以距离坐标系统可以替代笛卡尔坐标。笛卡尔坐标可以通过程序重新恢复。Havel TF等人[7]结合使用核磁共振数据和距离几何法确定了胰蛋白酶抑制剂的结构，并证明了使用该方法计算蛋白质的完整结构是可行的。使用距离几何法解决同源模建问题，就是一个确定具有同源性的蛋白质中结构相似的原子的分子内距离的过程。Andras Aszodi等人[8]设计了一种基于距离几何法的同源模建方法，这种方法能在相对较短的时间内得到大量的低分辨率的片段，它是通过一系列的嵌入折叠整个简化的模型，也就是把结构投射到逐渐减小的维度的欧几里德空间中去。

　　1.2空间约束和真实空间优化法 基于空間约束的同源模建方法逐渐被人们认可，越来越多的其他类型的约束信息被添加到方法中来。这也使得这种方法越来越完善。Andrej Sali等人[9]开发了一种整合了多种空间约束的同源模建方法，其中包含的空间约束有Cα原子之间的距离约束，NO原子之间的距离约束，立体化学约束，主链二面角约束以及侧链二面角约束。这种方法的基本步骤是，首先，根据模板序列与目标序列的比对结果，从模板结构中提取相对应的同源约束，这些约束的展现形式都是概率密度函数，也就是每一个同源约束就产生一个概率密度函数；然后通过多目标函数法和共轭梯度算法来对得到的概率密度函数进行优化，得到最优解，即模型结构信息。

　　Cα原子之间的距离约束，也就是约束目标蛋白质中两个不同氨基酸残基的Cα原子之间的距离的概率密度函数。这个概率密度函数也就是一个高斯分布，其中高斯分布的*均值是模板结构中对应残基的Cα原子之间的距离，标准差是通过已知结构中Cα原子之间的距离；两个比对序列的部分同源性；已知结构中这段距离两端的残基的部分溶剂亲和性；距离两端的残基离空位的*均距离四个参数根据相应的计算公式得到的。立体化学约束是根据标准力场数据对目标蛋白质中的原子位置的约束。其中涉及了原子距离，角度，二面角，所以立体化学约束函数也有很多种，比如高斯函数，余弦函数等等。构建这些约束函数所需要的参数也是来源于力场数据。蛋白质中主链骨架原子之间的键形成的二面角称为主链二面角。根据组成二面角的原子类别的不同，可以将主链二面角分为三类。其中，由于二面角位置的特殊性，第三类主链二面角的变化比较单一。正是这样，前两类二面角的变化就成了讨论主链二面角的关键。根据前两类主链二面角的变化，主链构象分为A，B，P，G，L和E六个类别。并且，每个主链二面角构象类别中的二面角分布都是一个高斯分布，这样每一个分布都可以用一个概率密度函数表示出来。在考虑目标序列中固定部位的主链构象的约束时，就使用六个类别的概率密度函数的一个加权和来表示。其中，每一个类别高斯函数的*均值，标准差和权重都是通过统计分析得到的。Andrej Sali等人[10]使用了一个含有1000个蛋白质的数据集，统计分析了不同残基类型情况下的主链二面角的类别分布，得到了每一个主链构象类别的高斯函数的*均值，标准差和权重三个参数的数据。

　　1.3其他约束 同源模建方法得到的模型的可靠性很大程度上依赖于目标序列与模板序列的序列一致性。蛋白质超家族成员之间存在的结构差异不仅体现在空位区域上而且还体现在二级结构位置的移位。这就造成了同源模建方法的一个内在局限性。S*t Chakrabarti等人[11]添加远距离模板中的保守片段作为额外的空间约束，在一定程度上改善了基于空间约束的同源模建方法的这一问题。他们使用主流的结构化片段的数据库SMoS，这个数据库整个了许多高保守结构的残基片段。他们利用了数据库中的残基片段的结构信息，将这些结构信息作为额外约束信息添加到同源模建方法中去。BooJALA V B Reddy等人[12]将二级结构信息和氨基酸长距离接触图添加到基于空间约束的蛋白质结构预测的方法中，改善了含有高比例螺旋或折叠结构的蛋白质的预测精度。

　　2.软件与应用

　　MODELLER是一款同源模建软件[13]。其中，使用的原理就是基于空间约束的蛋白质结构预测。简而言之，软件的输入项是模板序列与目标序列的比对结果，模板序列的结构文件和脚本文件。然后，MODELLER就能自动计算出目标序列中所有非氢原子的坐标。MODELLER软件中涉及到的空间约束包括：同源约束，立体化学约束，统计约束和其他额外添加的约束。软件没有界面交互系统，只能通过脚本进行使用。

　　MODWEB是一种自动同源模建的网上服务器[14]。它接收一条以上的FASTA序列，然后在PDB数据库中搜索最可行的模板，并计算出提交的目标序列的模型。MODWEB使用的原理与MODELLER类似，只是在两个步骤进行了改进。它使用的模板搜索方法是序列结构比对，搜索使用的模板也不止一个。对于单个提交序列，MODWEB是通过邮件的形式返回结果。如果提交的序列不止一条或者包含结构时，返回的结果将被作为一个单独的数据集添加到蛋白质模型的相关数据集中。

　　3.展望

　　随着越来越多的蛋白质序列的三级结构被测定，同源模建的使用范围也不断扩大。其中，基于空间约束的同源模建方法是在所有同源模建方法中表现最好的方法。目前，对基于空间约束的同源模建方法的研究也越来越深入。许多额外的实验数据约束被添加到方法中来，比如，核磁共振数据，交联试验数据，荧光光谱实验数据，微电子图像重建实验数据和定点突变实验数据。实验数据约束的添加使基于空间约束的同源模建方法的预测结果更加的合理。

　　总之，基于空间约束的同源模建方法具有能添加多种来源的数据约束的特点，是同源模建方法中与实验数据联系最深的方法，也意味着是最有潜力的方法。

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蛋白质在生命活动中的意义是什么

蛋白质在生命活动中的意义是什么

　　蛋白质是组**体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。下面是百分网小编给大家整理的蛋白质在生命活动中的意义简介，希望能帮到大家!

　　蛋白质在生命活动中的意义

　　1，储存能量，

　　2，运输作用，入血红蛋白可以运输氧气，

　　3，免疫作用，如免疫球蛋白。

　　4，调节作用，如合成生长激素等，

　　5，构成机体的组织和器官等。

　　蛋白质的作用

　　蛋白质在细胞和生物体的生命活动过程中，起着十分重要的作用。

　　生物的结构和性状都与蛋白质有关。蛋白质还参与基因表达的调节，以及细胞中氧化还原、电子传递、神经传递乃至学*和记忆等多种生命活动过程。

　　在细胞和生物体内各种生物化学反应中起催化作用的酶主要也是蛋白质。许多重要的激素，如胰岛素和胸腺激素等也都是蛋白质。

　　此外，多种蛋白质，如植物种子(豆、花生、小麦等)中的蛋白质和动物蛋白、奶酪等都是供生物营养生长之用的蛋白质。有些蛋白质如蛇毒、蜂毒等是动物攻防的武器。

　　蛋白质组成及特点

　　蛋白质是由C(碳)、H(氢)、O(氧)、N(氮)组成，一般蛋白质可能还会含有P(磷)、S(硫)、Fe(铁)、Zn(锌)、Cu(铜)、B(硼)、Mn(锰)、I(碘)、Mo(钼)等。

　　这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫0~3% 其他微量。

　　(1)一切蛋白质都含N元素，且各种蛋白质的含氮量很接*，*均为16%;

　　(2)蛋白质系数：任何生物样品中每1g元N的存在，就表示大约有100/16=6.25g蛋白质的存在， 6.25常称为蛋白质常数

　　整体结构

　　蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的`功能。

　　一级结构(primary structure)：氨基酸残基在蛋白质肽链中的排列顺序称为蛋白质的一级结构，每种蛋白质都有唯一而确切的氨基酸序列。

　　二级结构(secondary structure)：蛋白质分子中肽链并非直链状，而是按一定的规律卷曲(如α-螺旋结构)或折叠(如β-折叠结构)形成特定的空间结构，这是蛋白质的二级结构。蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨基酸残基亚氨基(—NH—)上的氢原子和羰基上的氧原子之间形成的氢键而实现的。

　　三级结构(tertiary structure)：在二级结构的基础上，肽链还按照一定的空间结构进一步形成更复杂的三级结构。肌红蛋白，血红蛋白等正是通过这种结构使其表面的空穴恰好容纳一个血红素分子。

　　四级结构(quaternary structure)：具有三级结构的多肽链按一定空间排列方式结合在一起形成的聚集体结构称为蛋白质的四级结构。如血红蛋白由4个具有三级结构的多肽链构成，其中两个是α-链，另两个是β-链，其四级结构*似椭球形状。

　　连接方法

　　用约20种氨基酸作原料，在细胞质中的核糖体上，将氨基酸分子互相连接成肽链。一个氨基酸分子的氨基和另一个氨基酸分子的羧基，脱去一分子水而连接起来，这种结合方式叫做脱水缩合。通过缩合反应，在羧基和氨基之间形成的连接两个氨基酸分子的那个键叫做肽键。由肽键连接形成的化合物称为肽。

　　检测方法

　　分别向甲乙两支试管加入3毫升蛋清稀释液和清水，再依次向两支试管中加入双缩脲试剂A液和B液。观察甲乙两试管中溶液发生的颜色变化。上述的演示实验结果表明，双缩脲试剂与蛋白质呈现紫色反应。

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